[摘要]小麥面筋蛋白具有獨(dú)特的持水性、粘彈性和起泡性,對(duì)面團(tuán)強(qiáng)度、延展性和持氣性起到?jīng)Q定性作用。其品質(zhì)優(yōu)劣也直接決定了面團(tuán)的最終食用品質(zhì)。市售各類面粉的用途不一也主要?dú)w咎于面筋蛋白的含量和質(zhì)量的差異。
小麥面筋蛋白具有獨(dú)特的持水性、粘彈性和起泡性,對(duì)面團(tuán)強(qiáng)度、延展性和持氣性起到?jīng)Q定性作用。其品質(zhì)優(yōu)劣也直接決定了面團(tuán)的最終食用品質(zhì)。市售各類面粉的用途不一也主要?dú)w咎于面筋蛋白的含量和質(zhì)量的差異。
面筋蛋白是自然界較為復(fù)雜的蛋白之一,其分子量范圍為3萬(wàn)至高達(dá)上千萬(wàn)道爾頓(Da)。目前小麥面筋蛋白的分類主要沿用Osborne分離法,即根據(jù)面筋蛋白在乙醇水溶液中溶解度差異,一般可將其分為單體醇溶蛋白和聚合體谷蛋白,二者含量接近1:1。而。面筋蛋白的粘彈性主要來(lái)源于粘性的醇溶蛋白和彈性的谷蛋白。通常二者皆可稱之為面筋蛋白,但這兩種蛋白無(wú)論從結(jié)構(gòu)還是在功能方面都存在著很大的差異。
小麥面筋蛋白中非極性氨基酸的含量較高(30%~40%)且離解程度很低(10%),易形成疏水作用,谷氨酰胺側(cè)鏈含量高易形成氫鍵。同時(shí)它們?cè)谌芤褐斜憩F(xiàn)出較高程度的聚合行為,導(dǎo)致面筋蛋白呈現(xiàn)出溶解度低和結(jié)晶性差的特性。這些特性也成為解析面筋蛋白復(fù)雜結(jié)構(gòu)的最主要障礙。然而,為解釋面筋蛋白復(fù)雜結(jié)構(gòu)和功能性之間的關(guān)系,諸多研究學(xué)者提出了相應(yīng)的簡(jiǎn)化模型。在面團(tuán)體系模型中,谷蛋白肽鏈之間通過(guò)鏈外二硫鍵(SS)相連,而醇溶蛋白則主要靠次級(jí)作用力與谷蛋白作用形成面筋蛋白網(wǎng)絡(luò)以構(gòu)成面團(tuán)的骨架結(jié)構(gòu)。面筋蛋白體系模型中,線性蛋白為高分子谷蛋白亞基,球狀蛋白則包括低分子谷蛋白亞基和單體醇溶蛋白。其中線性HMS之間主要通過(guò)SS鍵相互連接。而HMS與球狀蛋白則通過(guò)SS鍵和次級(jí)作用力結(jié)合。HMS之間及HMS與球狀蛋白間的連接數(shù)量主要取決于HMS的肽鏈有效長(zhǎng)度。
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